MODèLE DE KOSHLAND

La principale caractéristique différenciante entre le modèle MWC et le modèle KNF réside dans l`échelle des changements conformationnels. Bien que les deux suggèrent que l`affinité d`une protéine pour un ligand donné change lors de la liaison du ligand, le modèle MWC suggère que cela se produit par un changement conformationnel quaternaire qui implique l`ensemble de la protéine, passant de l`État T à favoriser l`état R. D`autre part, le modèle KNF suggère que ces changements conformationnels se produisent sur le niveau de la structure tertiaire dans la protéine, comme sous-unités voisines changent la conformation avec la liaison de ligand successive. Dan Koshland est reconnu par une longue liste de récompenses [8]. Il s`agit notamment de la médaille nationale des sciences en 1990, du prix Albert Lasker en 1998, du prix Welch en chimie en 2006 et de plusieurs diplômes honorifiques. Il a également été membre de l`Académie nationale des sciences et de l`Académie américaine des arts et des sciences. L`affinité d`une protéine multimère pour un ligand change lors de la liaison à un ligand, un processus connu sous le nom de coopérativité. Ce phénomène a d`abord été découvert par l`analyse de l`hémoglobine de Christian Bohr, dont l`affinité de liaison pour l`oxygène moléculaire augmente lorsque l`oxygène lie ses sous-unités. [1] le modèle concerté (modèle MWC ou modèle de symétrie) fournit une base théorique pour comprendre ce phénomène. Le modèle propose que des protéines multimères existent dans deux États distincts, T et R. Sur la liaison du ligand, l`équilibre entre les deux États se déplace vers l`état R, pensé pour résulter des changements de conformation protéique dus à la liaison du ligand. Le modèle est utile pour décrire la courbe de liaison sigmoïde de l`hémoglobine. [4] le modèle KNF suit la théorie structurelle du modèle d`ajustement induit de la liaison de substrat à une enzyme.

Un léger changement dans la conformation d`une enzyme améliore son affinité de liaison avec l`état de transition du ligand, catalysant ainsi une réaction. Ceci suit le modèle KNF, qui modélise la coopérativité comme la conformation changeante du site de liaison de ligand sur le ligand liant à une autre sous-unité. Les enzymes sont incroyablement rapides à catalyser les réactions et sans eux les réactions chimiques dans le corps seraient considérablement plus lentes qu`elles ne le sont. Il y a plus d`un siècle, en 1894, Emil Fischer a proposé que les enzymes aient travaillé leur magie via un modèle appelé la serrure et le modèle clé, qui est encore utilisé aujourd`hui. Cependant, un modèle plus précis proposé par Daniel Koshland dans les années 1950, le modèle d`ajustement induit, est également utilisé. Daniel E. Koshland Jr. a été rappelé par ses nombreux étudiants, boursiers postdoctoraux, collègues, amis et famille dans un mémorial et un symposium tenu sur le campus de l`Université de Californie Berkeley le 16 septembre 2007, après sa mort soudaine le 23 juillet.

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